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<title>Syntaxine</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Syntaxine</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_1.F.1" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">
<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Syntaxine
</th></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Transporter-Klassifikation
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Transporter_Classification_Database" title="Transporter Classification Database">TCDB</a>
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://tcdb.org/search/result.php?tc=1.F.1">1.F.1</a>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Bezeichnung</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">SVF-Pore
</td></tr>
</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>Syntaxine</b> sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die sich in <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Membranen</a> integrieren und bei der Fusion von Membranen mitwirken. Ein Beispiel sind die <a href="SNARE-Protein" class="mw-redirect" title="SNARE-Protein">SNARE-Proteine</a>, die bei der <a href="Synaptische_Vesikelfusion" title="Synaptische Vesikelfusion">Vesikelfusion</a> eine Rolle spielen. So interagiert Syntaxin 1 (t-SNARE) mit SNAP-25 und Synaptobrevin 2 (v-SNARE) um den sogenannten SNARE-Komplex zu bilden. Dadurch werden Vesikelmembran und Zellmembran sehr dicht aneinander gebracht, wodurch die Verschmelzung der beiden Membranen vereinfacht wird.
Syntaxin 3 ist das einzige Syntaxin, welches eine enzymatische Schnittstelle aufweist. Dadurch wird der helikale intrazelluläre Teil des Syntaxin 3 von dem transmembranen Teil getrennt. Der helikale Teil hat im nicht gespaltenen Zustand eine geringe Affinität zu RanBP5 während das helikale Spaltprodukt eine hohe Affinität aufweist. Dieser Komplex kann in den Zellkern wandern und dort eine genregulierende Funktion ausüben. Dies könnte evtl. bei der <a href="Zellpolarit%C3%A4t" title="Zellpolarität">Zellpolarität</a> eine wichtige Rolle spielen zumal Syntaxin 3 selbst an Zellpolarisation beteiligt ist.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>Imma Fernandez, Josep Ubach, Irina Dulubova, Xiangyang Zhang, Thomas C. Südhof, Josep Rizo: <i>Three-dimensional structure of an evolutionarily conserved N-terminal domain of syntaxin 1A.</i> In: <i>Cell.</i> 94 (6), September 1998, S. 841–849. <a href="https://doi.org/10.1016/S0092-8674(00)81742-0" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0092-8674(00)81742-0">doi:10.1016/S0092-8674(00)81742-0</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9753330?dopt=Abstract">PMID 9753330</a>.</li>
<li>Mark K. Bennett, José E. García-Arrarás, Lisa A. Elferink, Karen Peterson, Anne M. Fleming, Christopher D. Hazuka, Richard H. Scheller: <i>The syntaxin family of vesicular transport receptors.</i> In: <i>Cell.</i> 74 (5), September 1993, S. 863–873. <a href="https://doi.org/10.1016/0092-8674(93)90466-4" class="extiw external" title="doi:10.1016/0092-8674(93)90466-4">doi:10.1016/0092-8674(93)90466-4</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7690687?dopt=Abstract">PMID 7690687</a>.</li>
<li>Danko D Georgiev, James F Glazebrook: <i>Subneuronal processing of information by solitary waves and stochastic processes.</i> In: Sergey Edward Lyshevski: <i>Nano and Molecular Electronics Handbook. Nano and Microengineering Series.</i> CRC Press, 2007, ISBN 978-0-8493-8528-5, S. 17-1 bis 17-41.</li>
<li>D. J. Woodbury, K. Rognlien: <i>The t-SNARE syntaxin is sufficient for spontaneous fusion of synaptic vesicles to planar membranes.</i> In: <i>Cell Biol. Int.</i> 24 (11), 2000, S. 809–818. <a href="https://doi.org/10.1006/cbir.2000.0631" class="extiw external" title="doi:10.1006/cbir.2000.0631">doi:10.1006/cbir.2000.0631</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11067766?dopt=Abstract">PMID 11067766</a>.</li>
<li>X. Han, C. T. Wang, J. Bai, E. R. Chapman, M. B. Jackson: <i>Transmembrane segments of syntaxin line the fusion pore of Ca2+-triggered exocytosis.</i> In: <i>Science.</i> 304 (5668), V, S. 289–292. <a href="https://doi.org/10.1126/science.1095801" class="extiw external" title="doi:10.1126/science.1095801">doi:10.1126/science.1095801</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15016962?dopt=Abstract">PMID 15016962</a>.</li>
<li>S. Pereira, A. Massacrier, P. Roll, A. Vérine, M. C. Etienne-Grimaldi, Y. Poitelon, A. Robaglia-Schlupp, S. Jamali, N. Roeckel-Trevisiol, B. Royer, P. Pontarotti, C. Lévêque, M. Seagar, N. Lévy, P. Cau, P. Szepetowski: <i>Nuclear localization of a novel human syntaxin 1B isoform.</i> In: <i>Gene.</i> 423 (2), November 2008, S. 160–171. <a href="https://doi.org/10.1016/j.gene.2008.07.010" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.gene.2008.07.010">doi:10.1016/j.gene.2008.07.010</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18691641?dopt=Abstract">PMID 18691641</a>.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>
<ul><li><a href="PROSITE" title="PROSITE">PROSITE</a>: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://prosite.expasy.org/cgi-bin/prosite/nicedoc.pl?PDOC00709">Syntaxin/Epimorphin Proteinfamilie</a></i> (englisch)</li>
<li><a href="PROSITE" title="PROSITE">PROSITE</a>: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://prosite.expasy.org/cgi-bin/prosite/nicedoc.pl?PDOC50192">t-SNARE Proteine mit endständiger Rolle</a></i> (englisch)</li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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